Bejelentkezés
 Fórum
 
 
Személyi adatlap
 Nyomtatási kép
ARCHÍV OLDAL
Az adatok hitelességéről nyilatkozott: 2019. IV. 17.
Személyes adatok
név Kazinczyné Vas Mária
intézmény neve
doktori iskola
ELTE Hevesy György Kémia Doktori Iskola (oktató)
ELTE Biológia Doktori Iskola (oktató)
doktori képzéssel kapcsolatos munkájának megoszlása ELTE Hevesy György Kémia Doktori Iskola 33%
ELTE Biológia Doktori Iskola 67%
Elérhetőségek
drótpostacím vas.mariattk.mta.hu
telefonszám +36 1 382-6773
saját honlap
Fokozat, cím
tudományos fokozat, cím CSc
fokozat megszerzésének éve 1976
fokozat tudományága biológiai tudományok
fokozatot kiadó intézmény neve MTA
tudományos fokozat, cím DSc
fokozat megszerzésének éve 1996
fokozat tudományága biológiai tudományok
fokozatot kiadó intézmény neve MTA
Jelenlegi munkahelyek
2014 - MTA TTK Enzimológiai Intézet (további intézmény)
további (önkéntes tudományos tanácsadó)
Témavezetés
témavezetői tevékenysége során eddig vezetésére bízott doktoranduszok száma 4.5
ezek közül abszolutóriumot szerzettek száma 4.5
témavezetettjei közül fokozatot szereztek:
(50%) Szimler Tamás PhD 2022  BDI-ELTE
Gráczer Éva Laura PhD 2010  BDI-ELTE
Perbiróné Szabó Judit PhD 2009  BDI-ELTE
(50%) Matkovicsné Varga Andrea PhD 2007  
(50%) Flachner Beáta PhD 2004  OGDI
(50%) Kovári Zoltán PhD 2004  
Szilágyi Andrea PhD 1999  

  Témakiírások
Kutatás
kutatási terület A fehérjék moduláris szerveződésének szerepét vizsgáljuk a térszerkezet kialakulás folyamatában és a funkcionális tulajdonságok (pl. a katalízishez szükséges konformációváltozások) megvalósulásában.
jelenlegi kutatásainak tudományága biológiai tudományok
Közlemények
2019

Szimler T., Gráczer É., Györffy D., Végh B., Szilágyi A., Hajdú I, Závodszky P, Vas M: New type of interaction between the SARAH domain of the tumour suppressor RASSF1A and its mitotic kinase Aurora A, SCIENTIFIC REPORTS 9: (1) 5550
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
nyelv: angol
URL 
2016

Graczer E, Szimler T, Garamszegi A, Konarev PV, Labas A, Olah J, Pallo A, Svergun DI, Merli A, Zavodszky P, Weiss MS, Vas M: Dual Role of the Active Site Residues of Thermus thermophilus 3-Isopropylmalate Dehydrogenase: Chemical Catalysis and Domain Closure., BIOCHEMISTRY 55: (3) pp. 560-574.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 1
nyelv: angol
URL 
2015

Gráczer Éva, Palló Anna, Oláh Julianna, Szimler Tamás, Konarev Petr V, Svergun Dmitri I, Merli Angelo, Závodszky Péter, Weiss Manfred S, Vas Mária: Glutamate 270 plays an essential role in K+-activation and domain closure of Thermus thermophilus isopropylmalate dehydrogenase, FEBS LETTERS 589: (2) pp. 240-245.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 2
nyelv: angol
URL 
2014

Graczer E, Bacso A, Konya D, Kazi A, Soos T, Molnar L, Szimler T, Beinrohr L, Szilagyi A, Zavodszky P, Vas M: Drugs Against Mycobacterium Tuberculosis 3-Isopropylmalate Dehydrogenase Can be Developed using Homologous Enzymes as Surrogate Targets., PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS 21: (12) pp. 1295-1307.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 1
nyelv: angol
URL 
2014

Palló A, Oláh J, Gráczer E, Merli A, Závodszky P, Weiss MS, Vas M: Structural and energetic basis of isopropylmalate dehydrogenase enzyme catalysis, FEBS JOURNAL 281: (22) pp. 5063-5076.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 7
nyelv: angol
URL 
2011

Zerrad L, Merli A, Schroder GF, Varga A, Graczer E, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW: A Spring-loaded Release Mechanism Regulates Domain Movement and Catalysis in Phosphoglycerate Kinase, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 286: (16) pp. 14040-14048.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 23
nyelv: angol
URL 
2010

Cliff MJ, Bowler MW, Varga A, Marston JP, Szabo J, Hounslow AM, Baxter NJ, Blackburn GM, Vas M, Waltho JP: Transition state analogue structures of human phosphoglycerate kinase establish the importance of charge balance in catalysis., JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 132: (18) pp. 6507-6516.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 35
nyelv: angol
URL 
2005

Varga A, Flachner B, Graczer E, Osvath S, Szilagyi AN, Vas M: Correlation between conformational stability of the ternary enzyme-substrate complex and domain closure of 3-phosphoglycerate kinase, FEBS JOURNAL 272: (8) pp. 1867-1885.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 15
nyelv: angol
URL 
2004

Flachner Beáta, Kovari Z, Varga Andrea, Gugolya Zoltán, Vonderviszt Ferenc, Náray-Szabó Gábor, Vas Mária: Role of Phosphate Chain Mobility of Mgatp in Completing The 3-phosphoglycerate Kinase Catalytic Site: Binding, Kinetic, And Crystallographic Studies With Atp And Mgatp, BIOCHEMISTRY 43: (12) pp. 3436-3449.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 29
nyelv: angol
URL 
1992

HARLOS K, VAS M, BLAKE CCF: Crystal structure of the binary complex of pig muscle phosphoglycerate kinase and its substrate 3-phospho-Dglycerate, PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 12: (2) pp. 133-144.
dokumentum típusa: Folyóiratcikk/Szakcikk
független idéző közlemények száma: 89
nyelv: angol
URL 
a legjelentősebbnek tartott közleményekre kapott független hivatkozások száma:202 
Tudománymetriai adatok
Tudományos közlemény- és idézőlista mycite adattárban
a 10 válogatott közlemény közé kiválasztható közleményeinek száma:
89
összes tudományos és felsőoktatási közleményének száma:
96
kiválasztható monográfiák és szakkönyvek:
1
monográfiák és szakkönyvek száma melyben fejezetet/részt írt:
2 
külföldön megjelent, figyelembe vehető tudományos közleményei:
74
hazai kiadású, figyelembe vehető idegen nyelvű közleményei:
10
összes tudományos közleményének és alkotásainak független idézettségi száma:
747


2024. IV. 17.
ODT ülés
Az ODT következő ülésére 2024. június 14-én, pénteken 10.00 órakor kerül sor a Semmelweis Egyetem Szenátusi termében (Bp. Üllői út 26. I. emelet).

 
Minden jog fenntartva © 2007, Országos Doktori Tanács - a doktori adatbázis nyilvántartási száma az adatvédelmi biztosnál: 02003/0001. Program verzió: 2.2358 ( 2017. X. 31. )